ट्रांसफरिन

आयरन सबसे प्रचुर मात्रा में पाया जाने वाला संक्रमण तत्व है और किसी भी अन्य धातु की तुलना में सबसे अधिक जैविक भूमिका निभाता है। आयरन एक आवश्यक धातु के अवशोषण, भंडारण, संचालन और उपयोग में सहायक है। मानव और कई अन्य उच्च जानवरों में आयरन को फेरिटिन और हीमोसिडेरिन में संग्रहित किया जाता है। मानव और कई अन्य उच्च जानवरों में आयरन को फेरिटिन और हीमोसिडेरिन में संग्रहित किया जाता है। आयरन सबसे महत्वपूर्ण संक्रमण धातु है जो जीवित प्राणियों में शामिल है, यह पौधों और जानवरों दोनों के लिए महत्वपूर्ण है। सजीव तंत्रों में, आयरन की दो विशिष्ट प्रणालियाँ हैं:

• आयरन का परिवहन: ट्रांसफरिन
• आयरन का भंडारण: फेरिटिन

आयरन का परिवहन: ट्रांसफरिन

ट्रांसफरिन

जीवों के अंदर आयरन के परिवहन के लिए विभिन्न प्रकार के जटिल एजेंटों का उपयोग किया जाता है। उच्च जीवों में आयरन ट्रांसफ़रिन द्वारा रक्तप्रवाह में ले जाया जाता है और शरीर के विभन्न अंगों तक पहुँचता है। ये आयरनबाइंडिंग प्रोटीन अन्य आयरन युक्त यौगिकों (जैसे हीमोग्लोबिन और साइटोक्रोम) के संश्लेषण के लिए आयरन के परिवहन के लिए जिम्मेदार होते हैं और एंजाइम के माध्यम से पोर्फिरिन रिंग में इसके सम्मिलन के लिए जिम्मेदार होते हैं। आयरन के परिवहन (ट्रांसफरिन) में आयरन की ऑक्सीकरण अवस्था +3 है। ट्रांसफ़रिन कशेरुकियों में पाए जाने वाला ग्लाइकोप्रोटीन हैं जो रक्त प्लाज्मा के माध्यम से आयरन (Fe) के परिवहन में सहायता करते हैं इनका उत्पादन यकृत में होता है और दो Fe3+ आयनों के साथ बंध बनाते हैं। ह्यूमन ट्रांसफरिन को TF जीन द्वारा एन्कोड किया गया है और 76 kDa ग्लाइकोप्रोटीन के रूप में उत्पादित किया जाता है। लीवर ट्रांसफ़रिन संश्लेषण का मुख्य स्थान है लेकिन मस्तिष्क सहित अन्य ऊतक और अंग भी ट्रांसफ़रिन का उत्पादन करते हैं। मस्तिष्क में ट्रांसफेरिन स्राव का एक प्रमुख स्रोत निलय प्रणाली में रंजित जाल है। ट्रांसफ़रिन की मुख्य भूमिका ग्रहणी में अवशोषण केंद्रों से आयरन को वितरित करना और सफेद रक्त कोशिका मैक्रोफेज को सभी ऊतकों तक पहुंचाना है। ट्रांसफरिन उन क्षेत्रों में महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है जहां एरिथ्रोपोएसिस और सक्रिय कोशिका विभाजन होता है। रिसेप्टर आयरन की सांद्रता को नियंत्रित करके कोशिकाओं में आयरन के होमियोस्टैसिस को बनाए रखने में मदद करता है। चिकित्सा पेशेवर आयरन  की कमी और हेमोक्रोमैटोसिस जैसे आयरन के अधिभार विकारों में सीरम ट्रांसफ़रिन स्तर की जाँच कर सकते हैं। मनुष्य और अन्य जीव अपने पाचन तंत्र में आयरन को Fe(II) के रूप में भोजन से अवशोषित करते हैं। जैसे ही Fe(II) पेट से (जो अम्लीय होता है) रक्त में जाता है, यह कॉपर मेटलोएंजाइम सेरुलोप्लास्मिन द्वारा उत्प्रेरित एक प्रक्रिया में Fe(II) में ऑक्सीकृत हो जाता है। Fe (II) आयन का उपयोग अन्य लौह यौगिकों जैसे हीमोग्लोबिन मायोग्लोबिन और साइटोक्रोम को संश्लेषित करने के लिए किया जाता है। जब एक लाल रक्त कोशिका औसतन 16 सप्ताह के बाद वृद्ध हो जाती है, तो हीमोग्लोबिन विघटित हो जाता है और Fe(III) में ऑक्सीकरण के बाद ट्रांसफ़रिन द्वारा आयरन को पुनः प्राप्त किया जाता है। ट्रांसफरिन में लगभग 80000 का मोलर द्रव्यमान होता है और इसमें दो समान लेकिन समान स्थल नहीं होते हैं और यह केवल दो Fe (III) आयन के साथ बंध बनाते हैं। Fe (III) आयन एक N, तीन O और एक काइरल CO3-2 या HCO2- के  ऑक्टाहेड्रल वातावरण में है। बाध्यकारी स्थिरांक पर्याप्त रूप से उच्च है, इसलिए ट्रांसफ़रिन आयरन के अत्यंत कुशल अपमार्जक के रूप में कार्य करता है।

संरचना

ट्रांसफ़रिन रिसेप्टर कॉम्प्लेक्स

मनुष्यों में, ट्रांसफ़रिन में एक पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला होती है जिसमें 679 अमीनो अम्ल  और दो कार्बोहाइड्रेट श्रृंखलाएँ होती हैं। प्रोटीन अल्फा हेलिकल और बीटा शीट से बना होता है जो दो डोमेन बनाते हैं। N- और C-टर्मिनल अनुक्रम ग्लोबल लोब द्वारा दर्शाए जाते हैं और दो ग्लोबल लोब के बीच एक आयरन -बाध्यकारी साइट है। ट्रांसफ़रिन रिसेप्टर बंध अमीनो अम्ल जो आयरन के आयन को ट्रांसफरिन से बांधते हैं, दोनों लोबों के लिए समान हैं; दो टायरोसिन, एक हिस्टडीन और एक एसपारटिक एसिड। आयरन के आयन को बाँधने के लिए, एक ऋणायन की आवश्यकता होती है, अधिमानतः इसके लिए कार्बोनेट (CO₃²⁻) का उपयोग किया जाता है। ट्रांसफ़रिन में एक ट्रांसफ़रिन आयरन-बाउंड रिसेप्टर भी होता है; यह एक डाइसल्फ़ाइड-लिंक्ड होमोडाइमर है। मनुष्यों में, प्रत्येक मोनोमर में 760 अमीनो अम्ल  होते हैं। यह लिगैंड बॉन्डिंग को ट्रांसफरिन में सक्षम बनाता है, क्योंकि प्रत्येक मोनोमर आयरन के एक या दो परमाणुओं को बांध सकता है। प्रत्येक मोनोमर में तीन डोमेन होते हैं: प्रोटीज, हेलिकल और एपिकल डोमेन। ट्रांसफरिन रिसेप्टर का आकार तीन स्पष्ट रूप से आकार वाले डोमेन के चौराहे पर आधारित एक तितली जैसा दिखता है। मनुष्यों में पाए जाने वाले दो मुख्य ट्रांसफ़रिन रिसेप्टर्स ट्रांसफ़रिन रिसेप्टर 1 (TfR1) और ट्रांसफ़रिन रिसेप्टर 2 (TfR2) के रूप में निरूपित होते हैं। यद्यपि दोनों संरचना में समान हैं, TfR1 केवल विशेष रूप से मानव TF से जुड़ सकता है जहाँ TfR2 में गोजातीय TF के साथ परस्पर प्रभाव डालने की क्षमता भी है।

प्रतिरक्षा तंत्र

ट्रांसफरिन जन्मजात प्रतिरक्षा प्रणाली से भी जुड़ा हुआ है। यह म्यूकोसा में पाया जाता है और आयरन के साथ बंध बनाता है, इस प्रकार मुक्त आयरन विथहोल्डिंग नामक प्रक्रिया में बैक्टीरिया के अस्तित्व को बाधित करता है। भारी इथेनॉल खपत के साथ रक्त में कार्बोहाइड्रेट की कमी वाले ट्रांसफरिन बढ़ जाते हैं और प्रयोगशाला परीक्षण के माध्यम से इसकी निगरानी की जा सकती है।

क्रियाविधि

मनुष्य और अन्य जीव अपने पाचन तंत्र में भोजन से Fe(II) के रूप में आयरन को अवशोषित करते हैं। जैसे ही Fe(II) पेट से रक्त में जाता है (pH=7.4), यह कॉपर मेटलोएंजाइम सेरुलोप्लास्मिन द्वारा उत्प्रेरित एक प्रक्रिया में Fe(III) में ऑक्सीकृत हो जाता है। Fe (III) तब ट्रांसफ़रिन प्रोटीन के साथ बंध जाता है और अस्थि मज्जा में ले जाया जाता है जहाँ Fe (III) से Fe (II) में अपचयन के बाद ट्रांसफ़रिन प्रोटीन से मुक्त होता है क्योंकि Fe (II) ट्रांसफ़रिन को कम प्रभावी ढंग से बांधता है और फेरिटिन के रूप में संग्रहीत किया जाता है। Fe (II) आयन का उपयोग अन्य लौह यौगिकों जैसे हीमोग्लोबिन मायोग्लोबिन और साइटोक्रोम को संश्लेषित करने के लिए किया जाता है। जब एक लाल रक्त कोशिका औसतन 16 सप्ताह के बाद वृद्ध हो जाती है, तो हीमोग्लोबिन विघटित हो जाता है और Fe (III) में ऑक्सीकरण के बाद आयरन को ट्रांसफरिन द्वारा पुनः प्राप्त किया जाता है।

यह भी देखें

• नाइट्रोजन स्थिरीकरण
• फेरेडॉक्सिन ‎
• रूबेरोडॉक्सिन
• साइटोक्रोम पी450
• जीवित प्रणाली में लोहे की भूमिका
• हेमरिथ्रिन
• मायोग्लोबिन
• हीमोसायनिन

सन्दर्भ

1. ↑ Kawabata H (March 2019). "Transferrin and transferrin receptors update". Free Radical Biology & Medicine. 133: 46–54. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2018.06.037. PMID 29969719. S2CID 49674402.
2. ↑ Macedo MF, de Sousa M (March 2008). "Transferrin and the transferrin receptor: of magic bullets and other concerns". Inflammation & Allergy - Drug Targets. 7 (1): 41–52. doi:10.2174/187152808784165162. PMID 18473900.
3. ↑ ^{Jump up to:3.0 3.1 3.2 3.3}
4. ↑ MacKenzie EL, Iwasaki K, Tsuji Y (June 2008). "Intracellular iron transport and storage: from molecular mechanisms to health implications". Antioxidants & Redox Signaling. 10 (6): 997–1030. doi:10.1089/ars.2007.1893. PMC 2932529. PMID 18327971.
5. ↑ https://medlineplus.gov/lab-tests/ferritin-blood-test/
6. ↑ https://medlineplus.gov/lab-tests/ferritin-blood-test/