आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन

From alpha
Jump to navigation Jump to search
आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन के मात्रात्मक सिद्धांत को कोंकनावेलिन ए के पीएच 8.6 पर वैद्युतकणसंचलन के साथ रक्त सीरम (3.6 माइक्रोलिटर प्रति वर्ग सेमी) युक्त एक एग्रोस जेल में दिखाया गया है। बार 1 सेमी इंगित करता है। वैद्युतकणसंचलन रात भर में 10 वोल्ट/सेमी से कम पर किया जाता है। विश्लेषण 1970 के दशक की शुरुआत में प्रोटीन प्रयोगशाला में किया गया था

आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन जैव रसायन और जैव प्रौद्योगिकी में प्रयुक्त कई विश्लेषणात्मक विधियों के लिए एक सामान्य नाम है। एफ़िनिटी वैद्युतकणसंचलन के माध्यम से गुणात्मक और मात्रात्मक दोनों जानकारी प्राप्त की जा सकती है। <रेफरी नाम = किनोशिता 42-55>{{Cite journal |last1=Kinoshita |first1=Eiji |last2=Kinoshita-Kikuta |first2=Emiko |last3=Koike |first3=Tohru |date=2015-03-18 |title=आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन प्रौद्योगिकी की अत्याधुनिक|journal=Proteomes |language=en |volume=3 |issue=1 |pages=42–55 |doi=10.3390/proteomes3010042 |pmid=28248262 |pmc=5302491 |issn=2227-7382|doi-access=free }</ref> क्रॉस वैद्युतकणसंचलन, पहली आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन विधि, नाकामुरा एट अल द्वारा बनाई गई थी। क्रॉस वैद्युतकणसंचलन का उपयोग करके एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों का पता लगाया गया है। रेफरी>Nakamura, S.; Takeo, K.; Sasaki, I.; Murata, M. (August 1959). "'क्रॉसिंग-पेपर वैद्युतकणसंचलन' द्वारा एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन का प्रमाण". Nature. 184 (4686): 638–639. Bibcode:1959Natur.184..638N. doi:10.1038/184638a0. ISSN 0028-0836. PMID 14425900. S2CID 4215250.</ref>[1][2][3][4] विधियों में तथाकथित [[वैद्युतकणसंचलन गतिशीलता शिफ्ट परख]], चार्ज शिफ्ट इलेक्ट्रोफोरेसिस और एफिनिटी केशिका वैद्युतकणसंचलन शामिल हैं। जटिल गठन। एक अणु, आवेशित या अपरिवर्तित की परस्पर क्रिया या बंधन, सामान्य रूप से एक अणु के इलेक्ट्रोफोरेटिक गुणों को बदल देगा।[5]<रेफ नाम = किनोशिता 42-55 /> मेम्ब्रेन प्रोटीन की पहचान चार्ज किए गए डिटर्जेंट से प्रेरित गतिशीलता में बदलाव से की जा सकती है। न्यूक्लिक अम्ल या न्यूक्लिक एसिड के टुकड़े अन्य अणुओं के प्रति उनकी आत्मीयता से पहचाने जा सकते हैं। बाध्यकारी स्थिरांक के आकलन के लिए विधियों का उपयोग किया गया है, उदाहरण के लिए लेक्टिन एफिनिटी वैद्युतकणसंचलन में या ग्लाइकेन सामग्री या लिगेंड बाइंडिंग जैसी विशिष्ट विशेषताओं वाले अणुओं के लक्षण वर्णन में। <रेफ नाम = किनोशिता 42-55 /> एंजाइम और अन्य लिगैंड-बाइंडिंग प्रोटीन के लिए , एक आयामी वैद्युतकणसंचलन काउंटर वैद्युतकणसंचलन या इम्यूनोइलेक्ट्रोफोरेसिस के समान | रॉकेट इम्यूनोइलेक्ट्रोफोरेसिस, एफिनिटी वैद्युतकणसंचलन का उपयोग प्रोटीन के वैकल्पिक परिमाणीकरण के रूप में किया जा सकता है।[6] स्थिर लिगेंड के उपयोग से कुछ विधियाँ एफ़िनिटी क्रोमेटोग्राफ़ी के समान हैं।

प्रकार और तरीके

वर्तमान में, इसकी कार्यक्षमता और गति में सुधार करने के साथ-साथ पहले से स्थापित तरीकों में सुधार करने और विशिष्ट कार्यों को करने के लिए उन्हें तैयार करने के प्रयासों के साथ-साथ आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन के साथ पहले से जुड़े ज्ञान का उपयोग करने के नए तरीकों को विकसित करने में अनुसंधान चल रहा है।

एग्रोस जेल वैद्युतकणसंचलन

वैद्युतकणसंचलन के बाद एक agarose जेल का एक उदाहरण

इलेक्ट्रोफोरमैटिक मोबिलिटी शिफ्ट एसे (AMSA) का एक प्रकार, agarose जेल वैद्युतकणसंचलन का उपयोग मुक्त अमीनो एसिड से प्रोटीन-बाउंड अमीनो एसिड कॉम्प्लेक्स को अलग करने के लिए किया जाता है। गर्मी से होने वाले नुकसान के जोखिम को कम करने के लिए कम वोल्टेज (~10 V/cm) का उपयोग करके, एग्रोज जेल में बिजली प्रवाहित की जाती है। गर्म बफ़र्ड घोल (50 से 55 डिग्री सेल्सियस) में घोलने पर यह चिपचिपा घोल बनाता है, लेकिन ठंडा होने पर यह जेल के रूप में जम जाता है। इस पद्धति का उपयोग करके सीरम प्रोटीन, हीमोग्लोबिन, न्यूक्लिक एसिड, पोलीमरेज़ चेन रिएक्शन उत्पाद आदि सभी को अलग किया जाता है। Agarose के निश्चित सल्फेट समूह बढ़े हुए इलेक्ट्रोएन्डोसमोसिस का कारण बन सकते हैं, जो बैंड रिज़ॉल्यूशन को कम करता है। कम सल्फेट सामग्री वाले अल्ट्राप्योर एग्रोज जेल का उपयोग इसे रोक सकता है।[citation needed]

रैपिड agarose जेल वैद्युतकणसंचलन

यह तकनीक एक उच्च वोल्टेज का उपयोग करती है (≥ 20 V/cm) एक agarose जेल भर में एक 0.5 × Tris-बोरेट बफर चलाने के साथ।[7] यह विधि पारंपरिक एग्रोज जेल वैद्युतकणसंचलन से भिन्न होती है, जिसमें उच्च वोल्टेज का उपयोग करके कम रन समय की सुविधा के साथ-साथ उच्च बैंड रिज़ॉल्यूशन प्राप्त होता है। तेजी से agarose जेल वैद्युतकणसंचलन की तकनीक विकसित करने में शामिल अन्य कारक जेल की मोटाई और जेल के भीतर agarose का प्रतिशत हैं।

बोरोनेट आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन

बोरोनेट आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन एनएडी-आरएनए को शुद्ध करने के लिए बोरोनिक एसिड इन्फ्यूज्ड एक्रिलामाइड जैल का उपयोग करता है। यह शुद्धिकरण शोधकर्ताओं को एनएडी-आरएनए डिकैपिंग एंजाइमों की गतिज गतिविधि को आसानी से मापने की अनुमति देता है।[8]


आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन

आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन (एसीई) कई तकनीकों को संदर्भित करता है जो विद्युत प्रवासन के सिद्धांत के अनुसार एक सूत्रीय दृष्टिकोण के माध्यम से अलगाव और पहचान की सुविधा के लिए विशिष्ट और गैर-बाध्यकारी बाध्यकारी बातचीत पर भरोसा करते हैं।[9][10] नि: शुल्क समाधान में होने वाले या ठोस समर्थन पर जुटाए गए अणुओं के बीच इंटरमॉलिक्यूलर इंटरैक्शन का उपयोग करते हुए, एसीई अणुओं के बीच विश्लेषण सांद्रता और बाध्यकारी और पृथक्करण स्थिरांक के अलगाव और मात्रा के लिए अनुमति देता है।[11][12] सीएई में आत्मीयता जांच के रूप में, लक्ष्य अणुओं के लिए समानता वाले फ्लोरोफोर-लेबल वाले यौगिकों को नियोजित किया जाता है।[13] एसीई के साथ, वैज्ञानिक मजबूत बाध्यकारी दवा उम्मीदवारों को विकसित करने, एंजाइमेटिक गतिविधि को समझने और मापने और प्रोटीन पर आरोपों को चिह्नित करने की उम्मीद करते हैं।[14] आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन को तीन अलग-अलग तकनीकों में विभाजित किया जा सकता है: समतुल्य नमूना मिश्रण के गैर-संतुलन वैद्युतकणसंचलन, गतिशील संतुलन एसीई और आत्मीयता-आधारित एसीई।[11]

समतुल्य नमूना मिश्रणों के नोक्विलिब्रियम वैद्युतकणसंचलन का उपयोग आम तौर पर बड़े प्रोटीनों की बाध्यकारी बातचीत के पृथक्करण और अध्ययन में किया जाता है और इसमें प्रीमिक्स्ड नमूने में विश्लेषण और इसके रिसेप्टर अणु दोनों का संयोजन शामिल होता है।

ये रिसेप्टर अणु अक्सर फ्लोरोफोर-लेबल वाले अणुओं से युक्त आत्मीयता जांच का रूप लेते हैं जो परीक्षण किए जा रहे नमूने के साथ मिश्रित अणुओं को लक्षित करने के लिए बाध्य होंगे।[11]यह मिश्रण, और इसके बाद के परिसरों को केशिका वैद्युतकणसंचलन के माध्यम से अलग किया जाता है।[11]क्योंकि विश्लेषण और रिसेप्टर अणु का मूल मिश्रण एक संतुलन में एक साथ बंधे थे, इलेक्ट्रोफोरेटिक प्रयोग के दौरान इन दो बाध्य अणुओं के धीमे पृथक्करण के परिणामस्वरूप उनका पृथक्करण होगा और आगे के पृथक्करण की दिशा में संतुलन में बाद में बदलाव होगा।[15]प्रयोग के दौरान कॉम्प्लेक्स से विश्लेषण की धीमी गति से रिलीज होने वाली विशेषता स्मीयर पैटर्न का उपयोग कॉम्प्लेक्स के पृथक्करण स्थिरांक की गणना के लिए किया जा सकता है।[15] डायनेमिक इक्विलिब्रियम एसीई में केशिका ट्यूब में बफर किए गए समाधान में पाए गए नमूने और उसके रिसेप्टर अणु में पाए गए विश्लेषण का संयोजन शामिल है ताकि बंधन और अलगाव केवल उपकरण में ही हो।[11]यह गतिशील संतुलन आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन के लिए माना जाता है कि विश्लेषण और बफर मिश्रित होने पर लिगैंड-रिसेप्टर बंधन तेजी से होता है। बाध्यकारी स्थिरांक आम तौर पर इस तकनीक से प्राप्त होते हैं जो रिसेप्टर के शिखर माइग्रेशन शिफ्ट के आधार पर होता है जो नमूने में विश्लेषण की एकाग्रता पर निर्भर होता है।[11]

एफिनिटी-आधारित केशिका वैद्युतकणसंचलन, जिसे केशिका इलेक्ट्रोफिनिटी क्रोमैटोग्राफी (सीईसी) के रूप में भी जाना जाता है, केशिका की दीवार, माइक्रोबिड्स, या माइक्रोचैनल्स पर एक स्थिर रिसेप्टर अणु के नमूने में विश्लेषण के बंधन को शामिल करता है।[16] सीईसी सभी तीन एसीई तकनीकों की उच्चतम पृथक्करण प्रभावकारिता प्रदान करता है क्योंकि गैर-मैट्रिक्स नमूना घटकों को धोया जाता है और लिगैंड को तब छोड़ा और विश्लेषण किया जाता है।[11]  आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन केशिका वैद्युतकणसंचलन के लाभ लेता है और उन्हें प्रोटीन इंटरैक्शन के अध्ययन के लिए लागू करता है।[14]एसीई फायदेमंद है क्योंकि इसकी उच्च पृथक्करण दक्षता है, विश्लेषण का समय कम है, शारीरिक पीएच पर चलाया जा सकता है, और इसमें लिगैंड/अणुओं की कम खपत शामिल है।[17][18] इसके अलावा, एसीई अध्ययन चलाने के लिए रुचि के प्रोटीन की संरचना को जानना जरूरी नहीं है।[14]हालांकि, मुख्य नुकसान यह है कि यह अध्ययन की जा रही प्रतिक्रिया के बारे में अधिक स्टोइकोमेट्रिक जानकारी नहीं देता है।[18]


एफिनिटी-ट्रैप पॉलीएक्रिलामाइड जेल वैद्युतकणसंचलन

एफिनिटी-ट्रैप पॉलीएक्रिलामाइड जेल वैद्युतकणसंचलन (पृष्ठ) प्रोटीन पृथक्करण के सबसे लोकप्रिय तरीकों में से एक बन गया है। यह न केवल इसके पृथक्करण गुणों के कारण है, बल्कि इसलिए भी कि इसका उपयोग कई अन्य विश्लेषणात्मक विधियों, जैसे कि मास स्पेक्ट्रोमेट्री और वेस्टर्न ब्लॉटिंग के संयोजन में किया जा सकता है।[12] जैविक नमूनों से प्रोटीन को अलग करने और शुद्ध करने में मदद करने के अलावा, एटी-पेज विशेष प्रोटीन की अभिव्यक्ति में भिन्नता के विश्लेषण के साथ-साथ प्रोटीन के पोस्ट-ट्रांसलेशनल संशोधनों की जांच में सहायक होने का अनुमान है।[19] यह विधि दो-चरणीय दृष्टिकोण का उपयोग करती है। सबसे पहले, एक प्रोटीन का नमूना वैद्युतकणसंचलन का उपयोग करके एक पॉलीएक्रिलामाइड जेल के माध्यम से चलाया जाता है। फिर, नमूना को एक अलग पॉलीएक्रिलामाइड जेल (एफ़िनिटी-ट्रैप जेल) में स्थानांतरित किया जाता है, जहाँ आत्मीयता जांच को स्थिर किया जाता है। आत्मीयता जांच के लिए आत्मीयता नहीं रखने वाले प्रोटीन आत्मीयता-जाल जेल से गुजरते हैं, और जांच के लिए आत्मीयता वाले प्रोटीन स्थिर आत्मीयता जांच से फंस जाएंगे। जेल में पाचन के बाद मास स्पेक्ट्रोमेट्री का उपयोग करके इन फंसे हुए प्रोटीनों की कल्पना और पहचान की जाती है।[12]


फॉस्फेट आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन

फॉस्फेट आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन एक आत्मीयता जांच का उपयोग करता है जिसमें एक अणु होता है जो विशेष रूप से तटस्थ जलीय घोल में द्विसंयोजक फॉस्फेट आयनों को बांधता है, जिसे फॉस-टैग के रूप में जाना जाता है। यह विधियाँ एक एक्रिलामाइड-पेंडेंट फ़ॉस-टैग मोनोमर से बने पृथक्करण जेल का भी उपयोग करती हैं जो कि सहबहुलित होता है। फॉस्फोराइलेटेड प्रोटीन गैर-फॉस्फोराइलेटेड प्रोटीन की तुलना में जेल में धीरे-धीरे माइग्रेट होता है। यह तकनीक शोधकर्ता को किसी दिए गए प्रोटीन के फास्फारिलीकरण अवस्थाओं में अंतर का निरीक्षण करने की क्षमता देती है।[12]यह तकनीक प्रोटीन अणुओं में भी अलग-अलग बैंडों का पता लगाने की अनुमति देती है, जिनमें फॉस्फोराइलेटेड अमीनो एसिड अवशेषों की समान मात्रा होती है, लेकिन विभिन्न अमीनो एसिड स्थानों पर फॉस्फोराइलेटेड होते हैं।[20][21]


यह भी देखें

संदर्भ

  1. ↑ Nakamura, S.; Takeo, K.; Sasaki, I. (January 1962). "वैद्युतकणसंचलन को पार करके एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों का पता लगाना". Hoppe-Seyler's Zeitschrift für physiologische Chemie. 328 (Jahresband): 139–144. doi:10.1515/bchm2.1962.328.1.139. ISSN 0018-4888. PMID 14478156.
  2. ↑ Nakamura, Shojiro; Takeo, Kazusuke; Sasaki, Iwane (January 1963). "निष्क्रिय या निष्क्रिय एंजाइमों में एंजाइम-सब्सट्रेट परिसरों का पता लगाना". Hoppe-Seyler's Zeitschrift für physiologische Chemie. 334 (Jahresband): 95–102. doi:10.1515/bchm2.1963.334.1.95. ISSN 0018-4888. PMID 14136727.
  3. ↑ Takeo, Kazusuke; Nakamura, Shojiro (November 1972). "पॉलीएक्रिलामाइड जेल डिस्क वैद्युतकणसंचलन द्वारा अध्ययन किए गए खरगोश के ऊतकों के ग्लूकन फॉस्फोराइलेस के पृथक्करण स्थिरांक". Archives of Biochemistry and Biophysics. 153 (1): 1–7. doi:10.1016/0003-9861(72)90413-4. PMID 4119570.
  4. ↑ Takeo, Kazusuke; Nitta, Kazuko; Nakamura, Shojiro (November 1974). "पॉलीएक्रिलामाइड जेल डिस्क वैद्युतकणसंचलन द्वारा मूत्र में फास्फोराइलेज का प्रदर्शन". Clinica Chimica Acta. 57 (1): 45–54. doi:10.1016/0009-8981(74)90176-4. PMID 4430142.
  5. ↑ Aizpurua-Olaizola, Oier; Sastre Torano, Javier; Pukin, Aliaksei; Fu, Ou; Boons, Geert Jan; de Jong, Gerhardus J.; Pieters, Roland J. (January 2018). "कार्बोहाइड्रेट आधारित हैजा विष अवरोधकों की बाध्यकारी आत्मीयता के आकलन के लिए आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन". Electrophoresis. 39 (2): 344–347. doi:10.1002/elps.201700207. PMID 28905402. S2CID 33657660.
  6. ↑ Deeb, Sami El; Wätzig, Hermann; El-Hady, Deia Abd (July 2013). "केशिका वैद्युतकणसंचलन बायोफर्मास्यूटिकल्स और फार्मास्यूटिकली-प्रासंगिक बाध्यकारी गुणों की जांच करने के लिए". TrAC Trends in Analytical Chemistry. 48: 112–131. doi:10.1016/j.trac.2013.04.005.
  7. ↑ Ream JA, Lewis LK, Lewis KA (October 2016). "Rapid agarose gel electrophoretic mobility shift assay for quantitating protein: RNA interactions". Analytical Biochemistry. 511: 36–41. doi:10.1016/j.ab.2016.07.027. PMC 5002362. PMID 27495142.
  8. ↑ "कॉफ़ेक्टर-संशोधित आरएनए की शुद्धि और विश्लेषण के लिए बोरोनेट आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन". Institute of Pharmacy and Molecular Biotechnology, Heidelberg University, 69120 Heidelberg, Germany.
  9. ↑ Dubský P, Dvořák M, Ansorge M (2016). "Affinity capillary electrophoresis: the theory of electromigration". Analytical and Bioanalytical Chemistry. 408 (30): 8623–8641. doi:10.1007/s00216-016-9799-y. PMID 27558099. S2CID 31146155.
  10. ↑ Stutz, Hanno (January 2023). "Advances and applications of capillary electromigration methods in the analysis of therapeutic and diagnostic recombinant proteins – A Review". Journal of Pharmaceutical and Biomedical Analysis. 222: 115089. doi:10.1016/j.jpba.2022.115089. PMID 36279846. S2CID 252675814.
  11. ↑ 11.0 11.1 11.2 11.3 11.4 11.5 11.6 Heegaard, Niels H. H; Nilsson, Staffan; Guzman, Norberto A (1998-09-11). "Affinity capillary electrophoresis: important application areas and some recent developments". Journal of Chromatography B: Biomedical Sciences and Applications. 715 (1): 29–54. doi:10.1016/S0378-4347(98)00258-8. ISSN 0378-4347. PMID 9792496.
  12. ↑ 12.0 12.1 12.2 12.3 Kinoshita, Eiji; Kinoshita-Kikuta, Emiko; Koike, Tohru (2015-03-18). "आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन प्रौद्योगिकी की अत्याधुनिक". Proteomes. 3 (1): 42–55. doi:10.3390/proteomes3010042. PMC 5302491. PMID 28248262.
  13. ↑ Shimura, Kiyohito.; Karger, Barry L. (1994-01-01). "Affinity probe capillary electrophoresis: analysis of recombinant human growth hormone with a fluorescent labeled antibody fragment". Analytical Chemistry. 66 (1): 9–15. doi:10.1021/ac00073a004. ISSN 0003-2700. PMID 8116876.
  14. ↑ 14.0 14.1 14.2 Chu, Yen-Ho; Avila, Luis Z.; Gao, Jinming; Whitesides, George M. (November 1995). "आत्मीयता केशिका वैद्युतकणसंचलन". Accounts of Chemical Research. 28 (11): 461–468. doi:10.1021/ar00059a004. ISSN 0001-4842.
  15. ↑ 15.0 15.1 Krylov, Sergey N. (2006). "Nonequilibrium Capillary Electrophoresis of Equilibrium Mixtures (NECEEM): A Novel Method for Biomolecular Screening". Journal of Biomolecular Screening. 11 (2): 115–122. doi:10.1177/1087057105284339. ISSN 1087-0571. PMID 16418314.
  16. ↑ Dinges, Meredith M.; Solakyildirim, Kemal; Larive, Cynthia K. (May 2014). "Affinity capillary electrophoresis for the determination of binding affinities for low molecular weight heparins and antithrombin-III: CE and CEC". Electrophoresis. 35 (10): 1469–1477. doi:10.1002/elps.201300549. PMID 24616065. S2CID 20484201.
  17. ↑ Yu, Fangzhi; Zhao, Qiang; Zhang, Dapeng; Yuan, Zheng; Wang, Hailin (2019-01-02). "Affinity Interactions by Capillary Electrophoresis: Binding, Separation, and Detection". Analytical Chemistry. 91 (1): 372–387. doi:10.1021/acs.analchem.8b04741. ISSN 0003-2700. PMID 30392351. S2CID 53217680.
  18. ↑ 18.0 18.1 "Affinity Capillary Electrophoresis | MyBioSource Learning Center". Mybiosource Learning Center. Retrieved 2019-12-13.
  19. ↑ Awada, Chihiro; Sato, Takashi; Takao, Toshifumi (2010-01-15). "Affinity-Trap Polyacrylamide Gel Electrophoresis: A Novel Method of Capturing Specific Proteins by Electro-Transfer". Analytical Chemistry. 82 (2): 755–761. doi:10.1021/ac902290q. ISSN 0003-2700. PMID 20038085.
  20. ↑ Kinoshita, Eiji; Kinoshita-Kikuta, Emiko; Matsubara, Mamoru; Aoki, Yuri; Ohie, Shiori; Mouri, Yuka; Koike, Tohru (February 2009). "फॉस्फोप्रोटीन आइसोटाइप्स के विश्लेषण के लिए द्वि-आयामी फॉस्फेट-एफ़िनिटी जेल वैद्युतकणसंचलन". Electrophoresis. 30 (3): 550–559. doi:10.1002/elps.200800386. PMID 19156764. S2CID 39358740.
  21. ↑ Kinoshita, Eiji; Kinoshita-Kikuta, Emiko; Matsubara, Mamoru; Yamada, Seiji; Nakamura, Hiro; Shiro, Yoshitsugu; Aoki, Yuri; Okita, Kouki; Koike, Tohru (August 2008). "फॉस्फेट-एफिनिटी एसडीएस-पेज का उपयोग करके फॉस्फेट समूहों की समान संख्या वाले फॉस्फोप्रोटीन आइसोटाइप का पृथक्करण". Proteomics. 8 (15): 2994–3003. doi:10.1002/pmic.200800243. PMID 18615432. S2CID 32263510.


बाहरी संबंध

Retrieved from "https://alpha.indicwiki.in/index.php?title=आत्मीयता_वैद्युतकणसंचलन&oldid=205177"