ग्लाइकन

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Not to be confused with Glucan.

ग्लाइकन्स और बहुशर्करा को IUPAC द्वारा समानार्थक शब्द के रूप में परिभाषित किया गया है, जिसका अर्थ है कि बड़ी संख्या में मोनोसैक्राइड से जुड़े यौगिक ग्लाइकोसिडिक रूप से जुड़े होते हैं।[1] हालाँकि, व्यवहार में ग्लाइकेन शब्द का उपयोग ग्लाइकोकोनजुगेट के कार्बोहाइड्रेट भाग को संदर्भित करने के लिए भी किया जा सकता है, जैसे कि ग्लाइकोप्रोटीन, ग्लाइकोलिपिड्स , या एक proteoglycan, भले ही कार्बोहाइड्रेट केवल एक oligosaccharide हो।[2] ग्लाइकन्स में आमतौर पर केवल ग्लाइकोसिडिक बंध होता है | मोनोसेकेराइड के ओ-ग्लाइकोसिडिक लिंकेज। उदाहरण के लिए, सेल्यूलोज एक ग्लाइकेन है (या, अधिक विशिष्ट होने के लिए, एक ग्लूकेन ) जो β-1,4-लिंक्ड से बना है D-ग्लूकोज, और काइटिन एक ग्लाइकेन है जो β-1,4-लिंक्ड एन-एसिटाइल- से बना हैD-मधुमतिक्ती। ग्लाइकन्स होमोपोलिमर हो सकते हैं | होमो- या मोनोसैकराइड अवशेषों के विषमबहुलक हो सकते हैं, और रैखिक या शाखित हो सकते हैं।

ग्लाइकन और प्रोटीन

See also: Glycan-protein interactions

ग्लाइकोप्रोटीन और प्रोटीओग्लिएकन्स के रूप में ग्लाइकैन्स को प्रोटीन से जुड़ा हुआ पाया जा सकता है। सामान्य तौर पर, वे कोशिकाओं की बाहरी सतह पर पाए जाते हैं। यूकैर्योसाइटों में ओ- और एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स बहुत आम हैं, लेकिन यह प्रोकैर्योसाइटों में भी पाया जा सकता है, हालांकि कम सामान्यतः।

एन-लिंक्ड ग्लाइकान

Main article: N-linked glycosylation

परिचय

एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स अन्तः प्रदव्ययी जलिका में नाइट्रोजन (एन) से शतावरी (एसएन) की साइड चेन में सीकॉन में जुड़े होते हैं। सीकॉन एक Asn-X-Ser या Asn-X-Thr अनुक्रम है, जहां X PROLINE को छोड़कर कोई भी एमिनो एसिड है और ग्लाइकेन N-एसिटाइलगैलेक्टोसामाइन से बना हो सकता है। -एसिटाइलग्लुकोसामाइन, fucose , manose और अन्य मोनोसेकेराइड।

सभा

यूकेरियोट्स में, एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स कोशिका द्रव्य और एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम में इकट्ठी एक कोर 14-चीनी इकाई से प्राप्त होते हैं। सबसे पहले, दो एन-एसिटाइलग्लुकोसामाइन | एन-एसिटाइलग्लुकोसामाइन अवशेष एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम झिल्ली के बाहरी तरफ डोलिचोल मोनोफॉस्फेट, एक लिपिड से जुड़े होते हैं। इस संरचना में पांच मैनोज़ अवशेष जोड़े जाते हैं। इस बिंदु पर, आंशिक रूप से समाप्त कोर ग्लाइकेन को एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम झिल्ली में फ़्लिप किया जाता है, ताकि यह अब जालीदार लुमेन के भीतर स्थित हो। असेंबली तब एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के भीतर जारी रहती है, जिसमें चार और मैनोज अवशेष शामिल होते हैं। अंत में, इस संरचना में तीन ग्लूकोज अवशेष जोड़े जाते हैं। पूर्ण असेंबली के बाद, ग्लाइकेन को ग्लाइकोसिलट्रांसफेरेज़ ओलिगोसैकरिलट्रांसफेरेज़ द्वारा एक नवजात पेप्टाइड श्रृंखला में जालीदार लुमेन के भीतर स्थानांतरित किया जाता है। एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स की इस मुख्य संरचना में, इस प्रकार, 14 अवशेष (3 ग्लूकोज, 9 मैनोज़, और 2 एन-एसिटाइलग्लुकोसामाइन) होते हैं।

छवि: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.469

डार्क स्क्वायर एन-एसिटाइलग्लुकोसामाइन हैं; हल्के घेरे मन्नोज होते हैं; डार्क त्रिकोण ग्लूकोज हैं।

प्रसंस्करण, संशोधन और विविधता

एक बार नवजात पेप्टाइड श्रृंखला में स्थानांतरित होने के बाद, एन-लिंक्ड ग्लाइकान, सामान्य रूप से व्यापक प्रसंस्करण प्रतिक्रियाओं से गुजरते हैं, जिससे तीन ग्लूकोज अवशेषों को हटा दिया जाता है, साथ ही साथ एन-लिंक्ड ग्लाइकेन के आधार पर कई मैनोज अवशेष भी हटा दिए जाते हैं। ग्लूकोज अवशेषों को हटाना उचित प्रोटीन फोल्डिंग पर निर्भर है। ये प्रसंस्करण प्रतिक्रियाएं गोल्गी तंत्र में होती हैं। संशोधन प्रतिक्रियाओं में शर्करा पर फॉस्फेट या एसिटाइल समूह को शामिल किया जा सकता है, या नए शर्करा को शामिल किया जा सकता है, जैसे कि न्यूरोमिनिक एसिड। गोल्गी के भीतर एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स का प्रसंस्करण और संशोधन एक रैखिक मार्ग का पालन नहीं करता है। नतीजतन, गोल्गी में एंजाइम गतिविधि के आधार पर, एन-लिंक्ड ग्लाइकेन संरचना के कई अलग-अलग रूप संभव हैं।

कार्य और महत्व

यूकेरियोटिक कोशिकाओं में उचित प्रोटीन तह में एन-लिंक्ड ग्लाइकान बेहद महत्वपूर्ण हैं। एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम में चैपेरोन (प्रोटीन) प्रोटीन, जैसे कि कैलनेक्सिन और Calreticulin, कोर एन-लिंक्ड ग्लाइकेन पर मौजूद तीन ग्लूकोज अवशेषों से बंधते हैं। ये चैपरोन (प्रोटीन) तब प्रोटीन की तह में सहायता करने का काम करते हैं जिससे ग्लाइकेन जुड़ा होता है। उचित तह के बाद, तीन ग्लूकोज अवशेषों को हटा दिया जाता है, और ग्लाइकेन आगे की प्रसंस्करण प्रतिक्रियाओं के लिए आगे बढ़ता है। यदि प्रोटीन ठीक से मोड़ने में विफल रहता है, तो तीन ग्लूकोज अवशेषों को फिर से जोड़ दिया जाता है, जिससे प्रोटीन चैपरोन के साथ फिर से जुड़ जाता है। यह चक्र कई बार तब तक दोहरा सकता है जब तक कि एक प्रोटीन अपनी उचित रचना तक नहीं पहुंच जाता। यदि एक प्रोटीन बार-बार ठीक से मोड़ने में विफल रहता है, तो यह एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम से निकल जाता है और साइटोप्लाज्मिक प्रोटीज द्वारा अपमानित होता है।

एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स भी स्टेरिक प्रभाव द्वारा प्रोटीन फोल्डिंग में योगदान करते हैं। उदाहरण के लिए, पेप्टाइड में सिस्टीन अवशेषों को पास के ग्लाइकेन के आकार के कारण अन्य सिस्टीन अवशेषों के साथ डाइसल्फ़ाइड बांड बनाने से अस्थायी रूप से अवरुद्ध किया जा सकता है। इसलिए, एन-लिंक्ड ग्लाइकेन की उपस्थिति सेल को नियंत्रित करने की अनुमति देती है कि कौन से सिस्टीन अवशेष डाइसल्फ़ाइड बॉन्ड बनाएंगे।

एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स सेल-सेल इंटरैक्शन में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। उदाहरण के लिए, ट्यूमर कोशिकाएं एन-लिंक्ड ग्लाइकान बनाती हैं जो असामान्य हैं। इन्हें नेचुरल किलर कोशिकाओं पर CD337 रिसेप्टर द्वारा इस संकेत के रूप में पहचाना जाता है कि विचाराधीन कोशिका कैंसर है।

प्रतिरक्षा प्रणाली के भीतर एक प्रतिरक्षा कोशिका की सतह पर एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स कोशिका के उस प्रवासन पैटर्न को निर्धारित करने में मदद करेंगे, उदा। प्रतिरक्षा कोशिकाएं जो त्वचा की ओर पलायन करती हैं, उनके पास विशिष्ट ग्लाइकोसिलेशन होते हैं जो उस साइट पर घर आने का पक्ष लेते हैं।[3]IgE, IgM, IgD, IgE, IgA, और IgG सहित विभिन्न इम्युनोग्लोबुलिन पर ग्लाइकोसिलेशन पैटर्न टुकड़ा क्रिस्टलीय क्षेत्र और अन्य प्रतिरक्षा रिसेप्टर्स के लिए उनकी समानता को बदलकर उन्हें अद्वितीय प्रभावकारी कार्य प्रदान करते हैं।[3] ग्लाइकन्स स्वयं और गैर आत्म भेदभाव में भी शामिल हो सकते हैं, जो विभिन्न ऑटोइम्यून बीमारियों के पैथोफिज़ियोलॉजी के लिए प्रासंगिक हो सकते हैं;[3]संधिशोथ सहित [4] और टाइप 1 मधुमेह।[5] अपक्षयी लाइसोसोमल एंजाइमों का लक्ष्य भी एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स द्वारा पूरा किया जाता है। Mannose-6-फॉस्फेट अवशेषों के साथ एन-लिंक्ड ग्लाइकेन का संशोधन एक संकेत के रूप में कार्य करता है कि जिस प्रोटीन से यह ग्लाइकेन जुड़ा हुआ है उसे लाइसोसोम में ले जाया जाना चाहिए। मैनोज़-6-फॉस्फेट की उपस्थिति से लाइसोसोमल एंजाइमों की यह पहचान और तस्करी दो प्रोटीनों द्वारा पूरी की जाती है: सीआई-एमपीआर (कटियन-स्वतंत्र मैनोज़ 6-फॉस्फेट रिसेप्टर | मैनोज़-6-फॉस्फेट रिसेप्टर) और सीडी-एमपीआर (कटियन-निर्भर) मैनोज-6-फॉस्फेट रिसेप्टर)।

ओ-लिंक्ड ग्लाइकान

Main article: O-linked glycosylation

परिचय

यूकेरियोट्स में, ओ-लिंक्ड ग्लाइकन्स को गोल्गी तंत्र में एक पेप्टाइड श्रृंखला के सेरीन या थ्रेओनाइन अवशेषों पर एक समय में एक चीनी इकट्ठा किया जाता है। एन-लिंक्ड ग्लाइकन्स के विपरीत, अभी तक कोई ज्ञात सर्वसम्मति क्रम नहीं है। हालांकि, सेरीन या थ्रेओनाइन के सापेक्ष -1 या +3 पर एक प्रोलाइन अवशेष का प्लेसमेंट ओ-लिंक्ड ग्लाइकोसिलेशन के लिए अनुकूल है।

सभा

ओ-लिंक्ड ग्लाइकन्स के संश्लेषण में संलग्न पहला मोनोसेकेराइड एन-एसिटाइल-गैलेक्टोसामाइन है। इसके बाद, कई अलग-अलग रास्ते संभव हैं। गैलेक्टोज के योग से एक कोर 1 संरचना उत्पन्न होती है। कोर 1 संरचना के एन-एसिटाइल-गैलेक्टोसामाइन में एन-एसिटाइल-ग्लूकोसामाइन को जोड़ने से एक कोर 2 संरचना उत्पन्न होती है। कोर 3 संरचनाएं मूल एन-एसिटाइल-गैलेक्टोसामाइन के लिए एक एकल एन-एसिटाइल-ग्लूकोसामाइन के अतिरिक्त उत्पन्न होती हैं। कोर 4 संरचनाएं कोर 3 संरचना में एक दूसरे एन-एसिटाइल-ग्लूकोसामाइन के अतिरिक्त उत्पन्न होती हैं। अन्य मुख्य संरचनाएं संभव हैं, हालांकि कम सामान्य हैं।

इमेजिस:

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.561 : कोर 1 और कोर 2 पीढ़ी। सफेद वर्ग = एन-एसिटाइल-गैलेक्टोसामाइन; काला घेरा = गैलेक्टोज; काला वर्ग = एन-एसिटाइल-ग्लूकोसामाइन। नोट: इस डायग्राम में एक गलती है। प्रत्येक छवि में निचला वर्ग हमेशा सफेद होना चाहिए, काला नहीं।

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/bv.fcgi?rid=glyco.figgrp.562 : कोर 3 और कोर 4 पीढ़ी।

ओ-लिंक्ड ग्लाइकन्स में एक सामान्य संरचनात्मक विषय विभिन्न कोर संरचनाओं के लिए पॉलीलेक्टोसामाइन इकाइयों का जोड़ है। ये गैलेक्टोज और एन-एसिटाइल-ग्लूकोसामाइन इकाइयों के दोहराव से बनते हैं। ओ-लिंक्ड ग्लाइकन्स पर पॉलीलैक्टोसामाइन चेन अक्सर एक सियालिक एसिड अवशेष (न्यूरामिनिक एसिड के समान) के अतिरिक्त द्वारा कैप किया जाता है। यदि एक फ्यूकोस अवशेष भी जोड़ा जाता है, तो अंतिम अवशेषों के बगल में, एक सियालिल-लुईस एक्स (एसएलईएक्स) संरचना का निर्माण होता है।

कार्य और महत्व

ABO रक्त प्रतिजन निर्धारण में Sialyl lewis x महत्वपूर्ण है।

उचित प्रतिरक्षा प्रतिक्रिया के लिए एसएलएक्स भी महत्वपूर्ण है। वीबेल-पैलेड बॉडी से पी-चयनिन रिलीज | रक्त वाहिका एंडोथेलियल कोशिकाओं पर वीबेल-पैलेड बॉडी, कई कारकों से प्रेरित हो सकती है। ऐसा ही एक कारक पेप्टिडोग्लाइकन जैसे कुछ जीवाणु अणुओं के लिए एंडोथेलियल सेल की प्रतिक्रिया है। पी-सिलेक्टिन एसएलएक्स संरचना से बंधता है जो रक्तप्रवाह में न्यूट्रोफिल पर मौजूद होता है और संक्रमण के दौरान आसपास के ऊतकों में इन कोशिकाओं के बहिर्वाह को मध्यस्थ बनाने में मदद करता है।

ओ-लिंक्ड ग्लाइकन्स, विशेष रूप से mucin , सामान्य आंतों के माइक्रोफ्लोरा के विकास में महत्वपूर्ण पाए गए हैं। आंतों के बैक्टीरिया के कुछ उपभेद विशेष रूप से म्यूसिन से जुड़ते हैं, जिससे उन्हें आंत को उपनिवेशित करने की अनुमति मिलती है।

ओ-लिंक्ड ग्लाइकोप्रोटीन के उदाहरण हैं:

ग्लाइकोसामिनोग्लाइकेन्स

Main article: Glycosaminoglycan

एक अन्य प्रकार का सेलुलर ग्लाइकेन ग्लाइकोसमिनोग्लाइकन (जीएजी) है। इनमें यूरोनिक एसिड के साथ वैकल्पिक रूप से जुड़े 2-एमिनोसुगर शामिल हैं, और इसमें हेपरिन, हेपरान सल्फेट, chondroitin , कतरनों और डर्मिस में जैसे पॉलिमर शामिल हैं। कुछ ग्लाइकोसामिनोग्लाइकेन्स, जैसे कि हेपरान सल्फेट, कोशिका की सतह से जुड़े हुए पाए जाते हैं, जहां वे एक टेट्रासेकेराइड लिंकर के माध्यम से एक ज़ाइलोसिल अवशेषों के माध्यम से एक प्रोटीन (ग्लाइकोप्रोटीन या प्रोटीओग्लाइकेन बनाने) से जुड़े होते हैं।

ग्लाइकोसाइंस

यू.एस. नेशनल रिसर्च काउंसिल की 2012 की एक रिपोर्ट ग्लाइकोसाइंस पर एक नए फोकस की मांग करती है, एक ऐसा क्षेत्र जो ग्लाइकान की संरचनाओं और कार्यों की पड़ताल करता है और दवा, ऊर्जा उत्पादन और सामग्री विज्ञान के रूप में विविध क्षेत्रों में महान प्रगति का वादा करता है।[6] अब तक, अक्सर जटिल संरचनाओं और गुणों की जांच करने के लिए उपकरणों की कमी के कारण ग्लाइकन्स को अनुसंधान समुदाय से थोड़ा ध्यान मिला है।[7] रिपोर्ट ग्लाइकोसाइंस को विशेषज्ञों के प्रभुत्व वाले क्षेत्र से व्यापक रूप से अध्ययन और एकीकृत अनुशासन में बदलने के लिए एक रोडमैप प्रस्तुत करती है।

ग्लाइकान और लिपिड

ग्लाइकोलिपिड्स देखें

जीपीआई-एंकर

ग्लाइकोफॉस्फेटिडिलिनोसोलोल देखें

ग्लाइकेन अनुसंधान के लिए प्रयुक्त उपकरण

ग्लाइकेन विश्लेषण में आमतौर पर इस्तेमाल की जाने वाली तकनीकों के उदाहरण निम्नलिखित हैं:[8][9]


उच्च-रिज़ॉल्यूशन मास स्पेक्ट्रोमेट्री (एमएस) और उच्च-प्रदर्शन तरल क्रोमैटोग्राफी (एचपीएलसी)

मास स्पेक्ट्रोमेट्री और उच्च-प्रदर्शन तरल क्रोमैटोग्राफी सबसे आम तरीके हैं, जिसमें ग्लाइकेन भाग को या तो एंजाइमेटिक रूप से या रासायनिक रूप से लक्ष्य से अलग किया जाता है और विश्लेषण के अधीन होता है।[10] ग्लाइकोलिपिड्स के मामले में, लिपिड घटक को अलग किए बिना उनका सीधे विश्लेषण किया जा सकता है।

ग्लाइकोप्रोटीन से एन-ग्लाइकान का नियमित रूप से उच्च-प्रदर्शन-तरल-क्रोमैटोग्राफी (उलट चरण, सामान्य चरण और आयन एक्सचेंज एचपीएलसी) द्वारा विश्लेषण किया जाता है, शर्करा के घटते अंत को एक फ्लोरोसेंट यौगिक (रिडक्टिव लेबलिंग) के साथ टैग करने के बाद।[11] हाल के वर्षों में विभिन्न प्रकार के विभिन्न लेबल पेश किए गए, जहां 2-एमिनोबेंजामाइड (एबी), एंथ्रानिलिक एसिड (एए), 2-एमिनोपाइरिडिन (पीए), 2-एमिनोएक्रिडोन (एएमएसी) और 3-(एसिटाइलएमिनो)-6-एमिनोएक्रिडीन (एए-एसी) उनमें से कुछ ही हैं।[12] अलग-अलग ईएसआई मोड और इस्तेमाल किए गए एमएस सिस्टम के लिए अलग-अलग लेबल का इस्तेमाल करना पड़ता है। [13] ओ-ग्लाइकन्स का आमतौर पर बिना किसी टैग के विश्लेषण किया जाता है, रासायनिक रिलीज की स्थिति के कारण उन्हें लेबल करने से रोका जाता है।

संरचना और शुद्धता के बारे में अधिक जानकारी प्राप्त करने के लिए MALDI-TOF-MS (MS) द्वारा उच्च-प्रदर्शन तरल क्रोमैटोग्राफी (HPLC) उपकरणों से फ्रैक्शनेटेड ग्लाइकन्स का और विश्लेषण किया जा सकता है। कभी-कभी ग्लाइकेन पूलों का विश्लेषण मास स्पेक्ट्रोमेट्री द्वारा बिना किसी प्रीफ़्रेक्शन के सीधे किया जाता है, हालांकि आइसोबैरिक ग्लाइकेन संरचनाओं के बीच भेदभाव अधिक चुनौतीपूर्ण होता है या हमेशा संभव नहीं होता है। वैसे भी, प्रत्यक्ष MALDI-TOF-MS विश्लेषण से ग्लाइकेन पूल का तेज़ और सीधा चित्रण हो सकता है।[14] हाल के वर्षों में, मास स्पेक्ट्रोमेट्री के साथ मिलकर उच्च प्रदर्शन तरल क्रोमैटोग्राफी ऑनलाइन बहुत लोकप्रिय हो गई है। तरल क्रोमैटोग्राफी के लिए एक स्थिर चरण के रूप में झरझरा ग्रेफाइटिक कार्बन का चयन करके, गैर-व्युत्पन्न ग्लाइकान का भी विश्लेषण किया जा सकता है। यहां मास स्पेक्ट्रोमेट्री द्वारा जांच की जाती है, लेकिन MALDI-MS के बजाय, इलेक्ट्रोस्प्रे आयनीकरण (इलेक्ट्रोस्प्रे आयनीकरण) का अधिक बार उपयोग किया जाता है।[15][16][17]


एकाधिक प्रतिक्रिया निगरानी (MRM)

यद्यपि एमआरएम का व्यापक रूप से मेटाबॉलिकमिक्स और प्रोटिओमिक्स में उपयोग किया गया है, इसकी उच्च संवेदनशीलता और एक विस्तृत गतिशील रेंज पर रैखिक प्रतिक्रिया इसे ग्लाइकेन बायोमार्कर अनुसंधान और खोज के लिए विशेष रूप से अनुकूल बनाती है। एमआरएम एक ट्रिपल क्वाड्रुपोल (क्यूक्यूक्यू) उपकरण पर किया जाता है, जो पहले क्वाड्रुपोल में एक पूर्व निर्धारित अग्रदूत आयन का पता लगाने के लिए सेट होता है, जो टकराव क्वाड्रुपोल में खंडित होता है, और तीसरे क्वाड्रुपोल में एक पूर्व निर्धारित टुकड़ा आयन होता है। यह एक गैर-स्कैनिंग तकनीक है, जिसमें प्रत्येक संक्रमण का व्यक्तिगत रूप से पता लगाया जाता है और कर्तव्य चक्रों में एक साथ कई संक्रमणों का पता लगाया जाता है। इस तकनीक का उपयोग प्रतिरक्षा ग्लाइकोम की विशेषता के लिए किया जा रहा है।[3][18] तालिका 1: ग्लाइकेन विश्लेषण में मास स्पेक्ट्रोमेट्री के फायदे और नुकसान

Advantages Disadvantages
  • Applicable for small sample amounts (lower fmol range)
  • Useful for complex glycan mixtures (generation of a further analysis dimension).
  • Attachment sides can be analysed by tandem MS experiments (side-specific glycan analysis).
  • Glycan sequencing by tandem MS experiments.
  • Destructive method.
  • Need of a proper experimental design.


सरणियाँ

व्याख्यान और एंटीबॉडी सरणियाँ ग्लाइकान युक्त कई नमूनों की उच्च-थ्रूपुट स्क्रीनिंग प्रदान करती हैं। यह विधि या तो स्वाभाविक रूप से होने वाले लेक्टिन या कृत्रिम मोनोक्लोनल प्रतिरक्षी का उपयोग करती है, जहां दोनों को एक निश्चित चिप पर स्थिर किया जाता है और एक फ्लोरोसेंट ग्लाइकोप्रोटीन नमूने के साथ इनक्यूबेट किया जाता है।

कार्यात्मक Glycomics के लिए कंसोर्टियम और Z Biotech LLC की तरह ग्लाइकेन सरणियों में कार्बोहाइड्रेट यौगिक होते हैं जिन्हें कार्बोहाइड्रेट विशिष्टता को परिभाषित करने और लिगेंड की पहचान करने के लिए लेक्टिन या एंटीबॉडी के साथ जांचा जा सकता है।

ग्लाइकन्स का मेटाबोलिक और सहसंयोजक लेबलिंग

ग्लाइकान की मेटाबोलिक लेबलिंग का उपयोग ग्लाइकेन संरचनाओं का पता लगाने के तरीके के रूप में किया जा सकता है। एक प्रसिद्ध रणनीति में एज़ाइड-लेबल वाले शर्करा का उपयोग शामिल है, जिसे स्टुडिंगर बंधाव का उपयोग करके प्रतिक्रिया दी जा सकती है। इस विधि का उपयोग इन विट्रो और इन विवो इमेजिंग ऑफ ग्लाइकान के लिए किया गया है।

ग्लाइकोप्रोटीन के लिए उपकरण

एक्स - रे क्रिस्टलोग्राफी और प्रोटीन परमाणु चुंबकीय अनुनाद स्पेक्ट्रोस्कोपी | जटिल ग्लाइकान के पूर्ण संरचनात्मक विश्लेषण के लिए परमाणु चुंबकीय अनुनाद (एनएमआर) स्पेक्ट्रोस्कोपी एक कठिन और जटिल क्षेत्र है। हालांकि, कई लेक्टिन, एंजाइम और अन्य कार्बोहाइड्रेट-बाइंडिंग प्रोटीन की बाइंडिंग साइट की संरचना ने ग्लाइकोम फ़ंक्शन के लिए संरचनात्मक आधार की एक विस्तृत विविधता का खुलासा किया है। परीक्षण के नमूनों की शुद्धता क्रोमैटोग्राफी (एफ़िनिटी क्रोमेटोग्राफ़ी आदि) और विश्लेषणात्मक वैद्युतकणसंचलन (पृष्ठ | पृष्ठ (पॉलीएक्रिलामाइड वैद्युतकणसंचलन), केशिका वैद्युतकणसंचलन, आत्मीयता वैद्युतकणसंचलन, आदि) के माध्यम से प्राप्त की गई है।

यह भी देखें

संसाधन

संदर्भ

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बाहरी संबंध

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